Deze antimicrobiële peptiden zijn oorspronkelijk afgeleid van de afweersystemen van insecten, zoogdieren, amfibieën, enz., en omvatten hoofdzakelijk vier categorieën:
1. Cecropin was oorspronkelijk aanwezig in de immuunlymf van Cecropiamoth, die voornamelijk in andere insecten wordt aangetroffen, en soortgelijke bacteriedodende peptiden worden ook aangetroffen in de darmen van varkens.Ze worden doorgaans gekenmerkt door een sterk alkalisch N-terminaal gebied, gevolgd door een lang hydrofoob fragment.
2. De antimicrobiële peptiden van Xenopus (magainin) zijn afkomstig uit de spieren en de maag van kikkers.De structuur van xenopus antimicrobiële peptiden bleek ook spiraalvormig te zijn, vooral in hydrofobe omgevingen.De configuratie van xenopus-antipeptiden in lipidelagen werd bestudeerd met N-gelabelde vaste-fase-NMR.Op basis van de chemische verschuiving van acylamineresonantie waren de helices van xenopus-antipeptiden parallelle dubbellaagse oppervlakken en konden ze convergeren om een kooi van 13 mm te vormen met een periodieke spiraalvormige structuur van 30 mm.
3. Defensine-verdedigingspeptiden zijn afgeleid van menselijke polykaryotische neutrofiele konijnenpolymacrofagen met volledige nucleaire lobulus- en darmcellen van dieren.Een groep antimicrobiële peptiden die vergelijkbaar zijn met de verdedigingspeptiden van zoogdieren werd uit insecten geëxtraheerd, de zogenaamde “insectenverdedigingspeptiden”.In tegenstelling tot de verdedigingspeptiden van zoogdieren zijn insectenverdedigingspeptiden alleen actief tegen Gram-positieve bacteriën.Zelfs insectenverdedigingspeptiden bevatten zes Cys-residuen, maar de methode voor disulfidebinding aan elkaar is anders.De intramoleculaire disulfidebrugbindingsmodus van antibacteriële peptiden geëxtraheerd uit Drosophila melanogast was vergelijkbaar met die van plantenverdedigingspeptiden.Onder kristalomstandigheden worden verdedigingspeptiden gepresenteerd als dimeren.
4.Tachyplesine is afgeleid van degenkrabben, de zogenaamde hoefijzerkrabben.Configuratiestudies tonen aan dat het een antiparallelle B-vouwconfiguratie aanneemt (3-8 posities, 11-16 posities), waarbijβ-hoek is met elkaar verbonden (8-11 posities), en er worden twee disulfidebindingen gegenereerd tussen de 7 en 12 posities, en tussen de 3 en 16 posities.In deze structuur bevindt het hydrofobe aminozuur zich aan één kant van het vlak en verschijnen de zes kationische residuen aan de staart van het molecuul, dus de structuur is ook biofiel.
Hieruit volgt dat bijna alle antimicrobiële peptiden kationisch van aard zijn, ook al variëren ze in lengte en hoogte;Aan de bovenkant, hetzij in de vorm van alfa-helix ofβ-vouwende, bitropische structuur is het gemeenschappelijke kenmerk.
Posttijd: 20 april 2023