Disulfidebindingen zijn een onmisbaar onderdeel van de driedimensionale structuur van veel eiwitten.Deze covalente bindingen zijn te vinden in bijna alle extracellulaire peptiden en eiwitmoleculen.
Een disulfidebinding wordt gevormd wanneer een cysteïnezwavelatoom een covalente enkele binding vormt met de andere helft van het cystinezwavelatoom op verschillende posities in het eiwit.Deze bindingen helpen bij het stabiliseren van eiwitten, vooral die welke door cellen worden uitgescheiden.
De efficiënte vorming van disulfidebindingen omvat verschillende aspecten, zoals een goed beheer van cysteïnen, bescherming van aminozuurresiduen, verwijderingsmethoden van beschermende groepen en koppelingsmethoden.
Peptiden werden geënt met disulfidebindingen
Gutuo-organisme heeft een volwassen disulfidebindingsringtechnologie.Als het peptide slechts één paar Cys bevat, is de vorming van disulfidebindingen eenvoudig.Peptiden worden gesynthetiseerd in vaste of vloeibare fasen,
Vervolgens werd het geoxideerd in een oplossing met een pH van 8-9.De synthese is relatief complex wanneer twee of meer paren disulfidebindingen moeten worden gevormd.Hoewel de vorming van disulfidebindingen gewoonlijk laat in het synthetische schema wordt voltooid, is de introductie van voorgevormde disulfiden soms voordelig voor het verbinden of verlengen van peptideketens.Bzl is een Cys-beschermende groep, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, enz., die veel wordt gebruikt in symbiont.Wij zijn gespecialiseerd in de synthese van disulfidepeptiden, waaronder:
1. Er worden twee paar disulfidebindingen gevormd binnen het molecuul en twee paar disulfidebindingen tussen de moleculen
2. Er worden drie paar disulfidebindingen gevormd binnen het molecuul en drie paar disulfidebindingen tussen de moleculen
3. Synthese van insulinepolypeptiden, waarbij twee paren disulfidebindingen worden gevormd tussen verschillende peptidesequenties
4. Synthese van drie paren disulfide-gebonden peptiden
Waarom is de cysteïnylaminogroep (Cys) zo speciaal?
De zijketen van Cys heeft een zeer actieve reactieve groep.De waterstofatomen in deze groep worden gemakkelijk vervangen door vrije radicalen en andere groepen, en kunnen dus gemakkelijk covalente bindingen vormen met andere moleculen.
Disulfidebindingen vormen een belangrijk onderdeel van de 3D-structuur van veel eiwitten.Disulfidebrugbindingen kunnen de elasticiteit van het peptide verminderen, de stijfheid vergroten en het aantal potentiële beelden verminderen.Deze beeldbeperking is essentieel voor biologische activiteit en structurele stabiliteit.De vervanging ervan kan dramatisch zijn voor de algehele structuur van het eiwit.Hydrofobe aminozuren zoals Dew, Ile en Val zijn een helixstabilisator.Omdat het de α-helix van de disulfidebinding van cysteïnevorming stabiliseert, zelfs als cysteïne geen disulfidebindingen vormt.Dat wil zeggen dat als alle cysteïneresiduen zich in de gereduceerde toestand zouden bevinden (-SH, die vrije sulfhydrylgroepen draagt), een hoog percentage spiraalvormige fragmenten mogelijk zou zijn.
De door cysteïne gevormde disulfidebindingen zijn duurzaam voor de stabiliteit van de tertiaire structuur.In de meeste gevallen zijn SS-bruggen tussen verbindingen noodzakelijk voor de vorming van quaternaire structuren.Soms bevinden de cysteïneresiduen die disulfidebindingen vormen zich ver uit elkaar in de primaire structuur.De topologie van disulfidebindingen vormt de basis voor de analyse van de homologie van de primaire eiwitstructuur.De cysteïneresiduen van de homologe eiwitten zijn zeer geconserveerd.Alleen tryptofaan was statistisch gezien meer geconserveerd dan cysteïne.
Het cysteïne bevindt zich in het midden van de katalytische plaats van het thiolase.Cysteïne kan direct met het substraat acyltussenproducten vormen.De gereduceerde vorm fungeert als een "zwavelbuffer" die de cysteïne in het eiwit in de gereduceerde toestand houdt.Wanneer de pH laag is, bevoordeelt het evenwicht de gereduceerde -SH-vorm, terwijl in alkalische omgevingen -SH gevoeliger is om te worden geoxideerd om -SR te vormen, en R allesbehalve een waterstofatoom is.
Cysteïne kan als ontgiftingsmiddel ook reageren met waterstofperoxide en organische peroxiden.
Posttijd: 19 mei 2023