Methode van extractie
In de jaren vijftig en zestig haalden veel landen in de wereld, waaronder China, voornamelijk peptiden uit dierlijke organen.Thymosine-injectie wordt bijvoorbeeld bereid door een pasgeboren kalf te slachten, de thymus te verwijderen en vervolgens biotechnologie met oscillerende scheiding te gebruiken om peptiden van de kalfthymus te scheiden.Deze thymosine wordt veel gebruikt om de cellulaire immuunfunctie bij mensen te reguleren en te verbeteren.
Natuurlijke bioactieve peptiden zijn wijd verspreid.Er zijn overvloedige bioactieve peptiden in dieren, planten en mariene organismen in de natuur, die een verscheidenheid aan fysiologische functies vervullen en normale levensactiviteiten in stand houden.Deze natuurlijke bioactieve peptiden omvatten secundaire metabolieten van organismen zoals antibiotica en hormonen, evenals bioactieve peptiden die aanwezig zijn in verschillende weefselsystemen.
Momenteel zijn veel bioactieve peptiden geïsoleerd uit menselijke, dierlijke, plantaardige, microbiële en mariene organismen.Bioactieve peptiden worden echter over het algemeen in kleine hoeveelheden in organismen aangetroffen, en de huidige technieken voor het isoleren en zuiveren van bioactieve peptiden uit natuurlijke organismen zijn niet perfect, met hoge kosten en lage bioactiviteit.
De algemeen gebruikte methoden voor peptide-extractie en -scheiding omvatten uitzouten, ultrafiltratie, gelfiltratie, iso-elektrische puntprecipitatie, ionenuitwisselingschromatografie, affiniteitschromatografie, adsorptiechromatografie, gelelektroforese, enz. Het belangrijkste nadeel is de complexiteit van de werking en de hoge kosten.
Zuur-base-methode
Zuur- en alkalihydrolyse worden meestal gebruikt in experimentele instellingen, maar zelden in de productiepraktijk.Tijdens het proces van alkalische hydrolyse van eiwitten worden de meeste aminozuren, zoals serine en threonine, vernietigd, vindt racemisatie plaats en gaat een groot aantal voedingsstoffen verloren.Daarom wordt deze methode zelden gebruikt in de productie.Zure hydrolyse van eiwitten veroorzaakt geen racemisatie van aminozuren, de hydrolyse is snel en de reactie is voltooid.De nadelen zijn echter complexe technologie, moeilijke controle en ernstige milieuvervuiling.De molecuulgewichtsverdeling van peptiden is ongelijkmatig en onstabiel, en hun fysiologische functies zijn moeilijk te bepalen.
Enzymatische hydrolyse
De meeste bioactieve peptiden worden aangetroffen in lange ketens van eiwitten in een inactieve toestand.Wanneer het door een specifiek protease wordt gehydrolyseerd, komt het actieve peptide vrij uit de aminosequentie van het eiwit.Enzymatische extractie van bioactieve peptiden uit dieren, planten en mariene organismen is de afgelopen decennia een onderzoeksfocus geweest.
Enzymatische hydrolyse van bioactieve peptiden is de selectie van geschikte proteasen, waarbij eiwitten als substraten worden gebruikt en eiwitten worden gehydrolyseerd om een groot aantal bioactieve peptiden met verschillende fysiologische functies te verkrijgen.In het productieproces zijn temperatuur, PH-waarde, enzymconcentratie, substraatconcentratie en andere factoren nauw verwant aan het enzymatische hydrolyse-effect van kleine peptiden, en de sleutel is de keuze van het enzym.Vanwege de verschillende enzymen die worden gebruikt voor enzymatische hydrolyse, de selectie en formulering van enzymen en verschillende eiwitbronnen, variëren de resulterende peptiden sterk in massa, molecuulgewichtsverdeling en aminozuursamenstelling.Meestal kiest men voor dierlijke proteasen, zoals pepsine en trypsine, en plantaardige proteasen, zoals bromelaïne en papaïne.Met de ontwikkeling van wetenschap en technologie en de voortdurende innovatie van biologische enzymtechnologie zullen steeds meer enzymen ontdekt en gebruikt worden.Enzymatische hydrolyse wordt op grote schaal gebruikt bij de bereiding van bioactieve peptiden vanwege de volwassen technologie en lage investeringen.
Posttijd: 30 mei 2023